Depois que ingerimos um alimento, damos início ao processo de síntese das proteínas em nosso organismo. Durante a digestão, essas moléculas passam por um processo de enovelamento, ou seja, assumem uma forma específica. Algumas proteínas, que possuem um tamanho maior do que o normal, dependem da ajuda das “chaperonas”, moléculas que auxiliam a proteínas a se enovelar. Dessa forma, as chaperonas acabam agindo como verdadeiras damas de companhia das proteínas que estão em processo de formação.
O termo chaperon deriva-se da língua francesa que se dirigia às damas de companhia que acompanhavam jovens moças solteiras, durante passeios, até que encontrassem um bom pretendente. Partindo desse raciocínio, as chaperonas moleculares atuam evitando a interação das moléculas que compõem as proteínas, com outras que também estão presentes no processo de digestão e que têm o poder de atrapalhar o processo de enovelamento das proteínas. A atuação das “damas de companhia” no processo de enovelamento das proteínas de grande porte, submetidas à estresses fisiológicos, fazem com que as chaperonas assumam papel de grande importância nos estudos sobre estresse em geral.
Para o bom funcionamento das proteínas, elementos essências no corpo humano, é necessário que estas adquiram uma estrutura espacial bem definida, mesmo submetidas às variações do meio. E ainda, que sejam solúveis durante a digestão do alimento. Um bom exemplo para simplificarmos o processo de enovelamento de uma proteína, é pensarmos em um colar de pérolas que necessita ser dobrado, fazendo com que a primeira pérola esteja próxima a 36ª, a segunda esteja próxima da 284ª e assim sucessivamente, até atingir a forma final. Ou seja, podemos dizer que as pérolas representam os aminoácidos presentes nas proteínas. Durante o enovelamento, as pérolas (aminoácidos) deve fazer contato com outros aminoácidos até assumir a estrutura final.
Segundo estudos feitos em laboratórios, as proteínas têm a capacidade de se enovelar sem a ajuda de outros componentes, devido à aversão que as “pérolas” possuem quando estão em um ambiente aquoso. Os aminoácidos são hidrofóbicos, por isso preferem fazer contato entre si, excluindo as moléculas de água. Porém, algumas proteínas, principalmente as maiores, têm dificuldade para se enovelar. Principalmente em um ambiente de alta temperatura.
As chaperonas moleculares agem sozinhas ou integradas a diversas famílias de chaperonas que auxiliam entre si, para um melhor funcionamento das proteínas-clientes. Entre as famílias, podemos destacar uma, que possui papel central na formação final das proteínas durante a digestão: A Hsp 70. Essa família de chaperonas atua no recebimento de proteínas-clientes de outras chaperonas e na entrega dessas proteínas a outra “família”.
Além disso, as chaperonas são elementos fundamentas no combate a doenças como da Vaca Louca, mal de Alzheimer e Parkinson, que são decorrentes da má formação estrutural no arranjo final das proteínas.
Salvem as chaperonas!
Andressa Oliveira
Matéria produzida a partir de reportagem “As damas de companhia das proteínas” publicada na revista Ciência Hoje.
O termo chaperon deriva-se da língua francesa que se dirigia às damas de companhia que acompanhavam jovens moças solteiras, durante passeios, até que encontrassem um bom pretendente. Partindo desse raciocínio, as chaperonas moleculares atuam evitando a interação das moléculas que compõem as proteínas, com outras que também estão presentes no processo de digestão e que têm o poder de atrapalhar o processo de enovelamento das proteínas. A atuação das “damas de companhia” no processo de enovelamento das proteínas de grande porte, submetidas à estresses fisiológicos, fazem com que as chaperonas assumam papel de grande importância nos estudos sobre estresse em geral.
Para o bom funcionamento das proteínas, elementos essências no corpo humano, é necessário que estas adquiram uma estrutura espacial bem definida, mesmo submetidas às variações do meio. E ainda, que sejam solúveis durante a digestão do alimento. Um bom exemplo para simplificarmos o processo de enovelamento de uma proteína, é pensarmos em um colar de pérolas que necessita ser dobrado, fazendo com que a primeira pérola esteja próxima a 36ª, a segunda esteja próxima da 284ª e assim sucessivamente, até atingir a forma final. Ou seja, podemos dizer que as pérolas representam os aminoácidos presentes nas proteínas. Durante o enovelamento, as pérolas (aminoácidos) deve fazer contato com outros aminoácidos até assumir a estrutura final.
Segundo estudos feitos em laboratórios, as proteínas têm a capacidade de se enovelar sem a ajuda de outros componentes, devido à aversão que as “pérolas” possuem quando estão em um ambiente aquoso. Os aminoácidos são hidrofóbicos, por isso preferem fazer contato entre si, excluindo as moléculas de água. Porém, algumas proteínas, principalmente as maiores, têm dificuldade para se enovelar. Principalmente em um ambiente de alta temperatura.
As chaperonas moleculares agem sozinhas ou integradas a diversas famílias de chaperonas que auxiliam entre si, para um melhor funcionamento das proteínas-clientes. Entre as famílias, podemos destacar uma, que possui papel central na formação final das proteínas durante a digestão: A Hsp 70. Essa família de chaperonas atua no recebimento de proteínas-clientes de outras chaperonas e na entrega dessas proteínas a outra “família”.
Além disso, as chaperonas são elementos fundamentas no combate a doenças como da Vaca Louca, mal de Alzheimer e Parkinson, que são decorrentes da má formação estrutural no arranjo final das proteínas.
Salvem as chaperonas!
Andressa Oliveira
Matéria produzida a partir de reportagem “As damas de companhia das proteínas” publicada na revista Ciência Hoje.
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